閱讀材料，回答后面的問題：
       誘導(dǎo)契合模型是為說明酶具有專一性而建立的假說，該模型的內(nèi)容是：酶通過其活性中心與特定底物結(jié)合，該位點具有柔性，能夠在結(jié)合底物后發(fā)生形變，令催化反應(yīng)順利地進行。
       為了說明在“誘導(dǎo)契合”的過程中反應(yīng)進行的機理，研究者構(gòu)建了鐵絲模型。假設(shè)鐵絲元是一種底物，能夠發(fā)生分解反應(yīng)，這一過程中可以通過加熱或受到外力發(fā)生形，進而完成分解，這一過程的能量變化分析如圖1所示，在加熱或外力的作用下，鐵絲彎折的“中間過渡狀態(tài)”達到一定的高能量值，就會發(fā)生斷裂。
       鐵絲的斷裂也可以在“鐵絲酶”的作用下，無需加熱和外力就能發(fā)生反應(yīng)，為解釋這種現(xiàn)象，科學(xué)家有了爭論，①有人認為酶契合了初始狀態(tài)的鐵絲，穩(wěn)定了其結(jié)構(gòu)（如圖2），使其能量水平降低：②有人則認為酶應(yīng)該與中間過渡狀態(tài)的鐵絲契合，穩(wěn)定了其結(jié)構(gòu)（如圖3），使其能量水平降低。
       1986年，Pollack利用單克隆抗體制備的原理，對酶催化的真正機制進行了巧妙的驗證，打破了爭論。他在研究羧酸酯酶（能將羧酸酯分解）時，利用羧酸酯分解反應(yīng)中間過渡態(tài)類似物為抗原，制備單抗，發(fā)現(xiàn)該單抗能夠催化羧酸酯分解，并將其命名為抗體酶。

酶專一性的研究還在酶的抑制劑方面取得了重要進展，抑制劑的發(fā)現(xiàn)能夠幫助人們控制酶促反應(yīng)速率。為了描述酶促反應(yīng)的過程，科學(xué)家提出了兩個酶參數(shù)：Vmax（在酶量一定的條件下，底物足量時，酶促反應(yīng)所能達到的最大速率）和Km（達到最大速率一半時對應(yīng)的底物濃度），抑制劑可能影響酶促反應(yīng)的這兩種參數(shù)。
（1）誘導(dǎo)契合模型的本質(zhì)，是蛋白質(zhì)分子的

空間

空間

結(jié)構(gòu)能夠動態(tài)變化。
（2）參考圖1，畫出圖2、圖3反應(yīng)歷程中底物S、中間態(tài)S⁺、產(chǎn)物（P）的能量變化曲。從曲線結(jié)果可知，觀點

②

②

（填“①”或“②”）是正確的。


（3）據(jù)資料判斷，底物濃度越高，反應(yīng)速率越接近

Vmax

Vmax

；酶與底物親和能力越強，越容易發(fā)生反應(yīng)，Km值越

小

小

（填“大”“小”）?！案偁幮砸种苿蹦軌蚝偷孜锕餐偁幫粋€酶分子的活性中心。在含有競爭性抑制劑的條件下，Vmax值

不變

不變

（填“上升”、“不變”、“下降”），Km值

上升

上升

（填“上升”、“不變”、“下降”）。
（4）Pollack的實驗中，“抗體酶”能夠起到催化作用的原因是

能夠與反應(yīng)的中間過渡態(tài)結(jié)合，降低反應(yīng)活化能

能夠與反應(yīng)的中間過渡態(tài)結(jié)合，降低反應(yīng)活化能

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